책소개
이 책은 Stryer의 Biochemiotry 제6판을 번역한 것이다.
이 책이 우리나라에 소개된 것이 1975년이며 역자들은 제1판부터 제5판까지를 번역하여 학생들의 생화학 공부에 도움을 주고자 애썼다. 이 책이 우리나라에서 뿐 아니라 전세계에서 호평을 받고 있는 것은, 저자들이 최근까지 발전한 생화학의 중요한 내용들을 알기 쉬운 글로 친절하게 설명하고 있기 때문이라고 생각한다.
최근 연간에 생화학 분야에서는 눈부신 발전이 이루어졌다. ATP 생성효소와 시토크롬 c 산화효소와 같은 복잡한 효소들의 구조가 밝혀졌을 뿐 아니라 거대한 구조물인 리보솜의 구조도 거의 완전히 밝혀졌다. 더욱이, 간단한 몇몇 생물종들뿐 아니라 사람의 유전체들의 염기 순서들도 완전히 밝혀졌다. 이러한 발전의 덕분에 오랫동안 의문으로 남아 있던 생화학 반응기구들이 하나씩 밝혀지고 있다. 자연히 이에 부응하여 생화학 교과서의 내용들의 편성과 체제에도 혁신이 요구되고 있었다. 때마침 Stryer와 공동저자들은 지난번 제5판에서 큰 혁신을 시도하여 큰 성과를 거두었으며, 이번의 제6판도 지난판들의 훌륭한 내용을 유지하면서 더 우수한 책으로 만들어 내었다.
저자들은 지난판들에서와 같이, 이번 판에서도 생명체의 진화의 역사를 각 주제마다 다루어서 생체분자들의 구조와 기능 그리고 생화학 경로들의 통일성 또는 공통성을 강조함으로써, 학생들이 겉보기에 착잡한 생명현상을 체계적으로 쉽게 이해하도록 돕고 있다. 특히 이번 판에서는 생화학 경로들에 관한 지식이 생리학적 체계들의 이해에 도움이 되도록 적절한 주제들을 중점적으로 다루었다. 이러한 접근법은 임상학적 응용에 기초지식을 제공할 것이다. 또한 이번 판에는 ‘의약품 개발’의 새로운 장을 신설한 것이 특기할 만하다. 저자들은 이 장에서 생체고분자들의 구조와 기능의 밀접한 관계가 의약품 설계에서 중요한 근거가 된다는 것을 실례를 들어 설명한다. 따라서 Stryer의 Biochemistry 교과서는 생화학을 기초학문으로 배우려는 학생들뿐 아니라 생화학을 임상의학과 의약품 개발의 관점에서 이해하고자 하는 의학도들과 약학도들에게도 좋은 책이 될 것으로 믿는다.
이 책의 원출판사인 W. H. Freeman and Company는 생체고분자들의 구조와 기능의 기본개념들을 터득하는 데 도움을 주기 위해서 웹사이트를 제공하여 여러 주제들에 관한 동영상화한 자료를 이용할 수 있게 하였다. 이 웹사이트의 이용에 관해서는 번역서의 앞부분의 ‘매체와 보충자료’에서 자세히 설명하였다. 많이 활용할 것을 권한다.
이번 제6판의 번역에는 고문주, 김상희, 박종상, 서기림, 안정근, 이강렬, 이경희, 이영훈, 장성근, 조봉래 등 여러 교수들이 참여하여 많은 수고를 하였다. 역자들은 이 책이 생화학을 배우는 학생들에게 많은 도움이 되기를 바란다.
끝으로 이 번역서를 좋은 책으로 출판한 (주)이퍼블릭 코리아사와 이 책을 훌륭하게 기획하고 편집한 담당직원들에게 심심한 사의를 표하는 바이다.

2007년 7월
역자대표 박인원

목차

제1부 생명의 분자 설계

1 생화학: 발전하는 과학 1
2 단백질의 조성과 구조 25
3 단백질의 탐구 및 단백체 65
4 DNA, RNA 그리고 유전정보의 흐름 107
5 유전자와 유전체의 탐구 134
6 진화와 생물정보학의 탐구 164
7 헤모글로빈: 활동하는 단백질의 모습 183
8 효소: 기초 개념과 반응속도론 205
9 촉매 전략 241
10 조절 전략 275
11 탄수화물 303
12 지방질과 세포막 326
13 막 통로들과 펌프들 351
14 신호 변환 경로들 381


제2부 에너지의 변환과 저장

15 대사: 기본개념과 설계 409
16 해당과 글루코오스 신생합성 433
17 시트르산 회로 475
18 산화적 인산화반응 502
19 광합성의 명반응 541
20 칼빈 회로와 펜토오스 인산 경로 565
21 글리코겐 대사 592
22 지방산 대사 617
23 단백질 대사회전과 아미노산 분해대사 649


제3부 생명의 분자들의 합성

24 아미노산의 생합성 679
25 누클레오티드 생합성 709
26 막 지방질들과 스테로이드의 합성 732
27 대사의 통합 760
28 DNA의 복제, 수선, 그리고 재조합 783
29 RNA 합성과 가공 821
30 단백질 합성 857
31 유전자 발현의 조종 892


제4부 환경의 변화에 대한 반응

32 감각계 921
33 면역계 945
34 분자모터 977
35 의약품 개발 1001

역자서문 iii
서문 ix





제1부 생명의 분자 설계


생화학: 발전하는 과학 1

1.1 생화학적 통일성이 생물학적 다양성의 기초가 된다 1

1.2 DNA는 형태와 기능 사이의 상호작용을 예시한다 4
DNA는 네 가지 구성 재료들로 구성된다 4
DNA의 두 단일 가닥들이 결합하여 이중나선을 만든다 5
DNA 구조는 유전과 정보의 저장을 설명한다 5

1.3 화학의 개념들은 생물학적 분자들의 성질을 설명한다 6
이중나선은 성분 가닥들로부터 형성할 수 있다 6
공유결합과 비공유결합이 생물학적 분자들의 구조와 안정성에 중요하다 7
이중나선은 화학의 규칙들의 한 표현이다 10
열역학의 법칙들은 생화학 체계들의 행동을 지배한다 11
이중나선의 형성과정에서 열이 방출된다 12
산-염기 반응은 많은 생화학 과정들에서 매우 중요하다 14
산-염기 반응은 이중나선을 분열시킬 수 있다 15
완충용액은 생물들과 실험실에서 pH를 조절한다 16

1.4 유전체 혁명은 생화학과 의학을 변형시키고 있다 17
사람 유전체의 염기 순서 결정은 인류역사상 하나의 획기적 사건이다 18
유전체 염기 순서는 단백질과 발현 양식을 암호화한다 18
개성은 유전자들과 환경 사이의 상호작용에 따라서 정해진다 20

부록: 분자구조들의 시각적 표현 I: 작은 분자들 22


단백질의 조성과 구조 25

2.1 단백질들은 20가지 아미노산들로 구성된다 27

2.2 일차구조: 아미노산들은 펩티드결합들로 이어져서 폴리펩티드 사슬을 만든다 34
단백질들은 유전자들에 의해 지정되는 특유한 아미노산 순서를 가지고 있다 36
폴리펩티드 사슬은 유연성을 가지기는 하지만 그들의 입체형태는 한정된다 37

2.3 이차구조: 폴리펩티드 사슬은 알파 나선, 베타판, 그리고 회전들과 고리들 같은 규칙적인 구조로 접힐 수 있다 40
알파 나선은 사슬 안의 수소결합들로 안정하게 된 감긴 구조이다 40
β 판들은 폴리펩티드 가닥들 사이의 수소결합으로 안정하게 된다 42
폴리펩티드 사슬들은 역회전들과 고리들을 만듦으로써 방향을 바꿀 수 있다 44
섬유성 단백질은 세포와 조직들의 구조적 지지를 제공한다 45

2.4 삼차구조: 수용성 단백질들은 무극성 중심부를 가진 촘촘한 구조로 접힌다 46

2.5 사차구조: 폴리펩티드 사슬들은 조립하여 여러 소단위체들로 된 구조를 만들 수 있다 49

2.6 단백질의 아미노산 순서가 단백질의 삼차원 구조를 결정한다 50
아미노산들은 α 나선, β 판 그리고 β 회전들을 형성하는 여러 가지 경향들이 있다 52
단백질의 잘못 접힘과 집합은 몇 가지 신경성 질환과 관련이 있다 53
단백질 접히기는 매우 협동적 과정이다 55
단백질들은 여러 가지 접히기를 마구잡이로 탐색하는 방법에 의해서가 아니라 중간체들을 점진적으로 안정시키는 방법으로 접힌다 55
아미노산 순서에서 삼차원 구조를 예견하는 일은 큰 과제로 남아 있다 57
단백질의 변형과 쪼개짐은 새 역량을 준다 57

부록: 분자구조의 시각적 표현 II: 단백질들 61


단백질의 탐구 및 단백체 65

단백체는 유전체의 기능적 표현이다 66

3.1 단백질 정제는 단백질의 기능을 이해하는 데 꼭 필요한 첫 번째 단계이다 66
분석: 우리는 우리가 찾는 단백질을 어떻게 알아볼 수 있는가? 67
단백질들이 정제되려면 세포로부터 방출되어야 한다 67
단백질들은 용해도, 크기, 전하, 그리고 결합 친화성들에 따라 정제할 수 있다 68
단백질들은 겔 전기이동법으로 분리될 수 있으며, 분리한 단백질들을 적당한 방법으로 보이게 할 수 있다 71
단백질 정제 계획을 정량적으로 검토할 수 있다 74
초원심분리는 생체분자들을 분리하고 그들의 질량을 결정하는 훌륭한 방법이다 76

3.2 자동화한 에드만 분해법으로 아미노산 순서를 결정할 수 있다 78
분석을 쉽게 하기 위해서 단백질들을 특이하게 쪼개어 작은 펩티드들로 만든다 80
아미노산 순서들은 여러 가지 통찰의 출처이다 82
재조합 DNA 기법은 단백질의 아미노산 순서 분석에 혁명을 일으켰다 83

3.3 면역학은 단백질들을 연구하는 중요한 기법들을 제공한다 84
특정한 단백질들에 대한 항체들을 생성시킬 수 있다 84
원하는 특이성이 무엇이든 이 특이성을 가진 단일클론성 항체를 쉽게 만들 수 있다 85
효소에 연결된 면역흡착제 분석법을 사용함으로써 단백질들을 검출하고 정량할 수 있다 87
웨스턴식 빨아들이기법을 사용하면 겔 전기이동으로 분리한 단백질들을 검출할 수 있다 88
형광 표지물은 세포의 단백질들을 눈으로 볼 수 있게 할 수 있다 89

3.4 자동화 고체-상 방법으로 펩티드들을 합성할 수 있다 90

3.5 질량분석법은 단백질의 특성을 알아내고 파악하는 데에 강력한 도구를 제공한다 93
단백질의 질량은 질량분석법으로 정확하게 측정될 수 있다. 93
큰 단백질 복합체의 각 구성성분들은 MALDI-TOF 질량분석법으로 확인할 수 있다 94

3.6 삼차원 단백질 구조는 x-선 결정학과 NMR 분광법으로 결정할 수 있다 96
x-선 결정학은 삼차원 구조를 원자 수준까지 자세히 밝힌다 96
핵자기공명 분광법에 용액에서 단백질의 구조를 밝힐 수 있다 98


DNA, RNA 그리고 유전정보의 흐름 107

4.1 핵산은 당-인산 등뼈에 연결된 네 가지 염기들로 이루어진다 108
RNA와 DNA는 당 성분과 염기들의 하나가 다르다 108
누클레오티드들은 핵산의 단위체들이다 109

4.2 상보의 염기 순서를 가진 한 쌍의 핵산 사슬들은 이중나선 구조를 형성할 수 있다 111
이중나선은 수소결합들과 소수성 상호작용들로 안정하게 된다 111
이중나선은 유전정보의 정확한 전달을 수월하게 한다 113
이중나선은 가역적으로 녹일 수 있다 114
일부 DNA 분자들은 원형이고 초나선형이다 115
단일 가닥으로 된 핵산은 정교한 구조를 취할 수 있다 116

4.3 DNA는 주형으로부터 지령을 받는 중합효소들에의해서 복제된다 117
DNA 중합효소는 포스포디에스테르결합의 형성을 촉매한다 117
몇몇 바이러스들의 유전자는 RNA로 되어 있다 118

4.4 유전자 발현이란 DNA 정보가 기능성 분자들로 변환하는 것이다 119
몇 가지 종류의 RNA들이 유전자 발현에서 중요한 역할을 한다 119
세포에 있는 RNA는 RNA 중합효소들에 의해서 합성된다 120
RNA 중합효소는 DNA 주형으로부터 지시를 받는다 121
전사는 촉진유전자자리 근방에서 시작되고 종결유전자자리에서 끝난다 122
전이 RNA는 단백질 합성에서 접속자 분자의 역할을 맡고 있다 123

4.5 아미노산들은 일정한 점에서 시작하는 세 개의 염기들의 무리들에 의해서 암호화된다 124
유전암호의 주요한 특징들 125
전령 RNA는 단백질 합성을 위한 출발신호와 정지신호를 함유한다 126
유전암호는 거의 보편적 성질을 가진다 126

4.6 대부분의 진핵생물의 유전자들은 인트론들과 엑손들의 모자이크이다 127
RNA 가공은 성숙한 RNA를 생기게 한다 128
많은 엑손은 단백질 영역들을 암호화한다 128


유전자와 유전체의 탐구 134

5.1 유전자 탐구의 기본 도구들 135
제한효소들은 DNA를 특이한 조각들로 쪼갠다 135
제한 조각들은 겔 전기이동으로 분리하여 눈으로 볼 수 있다 136
DNA 복제의 종결을 조절함으로써 염기 순서를 결정할 수 있다 138
DNA 탐침과 유전자들의 자동고체상 합성법에 의한 합성 139
선택된 DNA 연속부분들은 중합효소 연쇄법에 의해 크게 증폭될 수 있다 140
PCR은 의학진단, 법논쟁, 분자진화 분야에서 강력한 기법이다 141

5.2 재조합 DNA 기술은 생물학의 모든 면들에 큰 변혁을 가져왔다 142
제한효소들과 DNA 연결효소들은 재조합 DNA
분자의 합성에 사용되는 주요한 도구들이다 142
플라스미드와 람다 파지는 박테리아에서 DNA를클로닝할 때 사용하는 운반체이다 143
박테리아와 효모의 인공 염색체들 145
유전체 DNA를 쪼개서 얻는 분해물로부터 특정한유전자들을 클로닝할 수 있다 146
DNA의 지시된 변화들을 통해서 새로운 기능을
가지는 단백질들을 만들어 낼 수 있다 147

5.3 완전한 유전체는 순서를 알아내고 분석되어 왔다 149
박테리아로부터 다세포 진핵생물에 이르기까지
생물체들의 유전체의 순서가 결정되었다 149
사람의 유전체 분석이 완성되었다 150
비교 유전체학은 강력한 연구 수단이 되었다 151
유전자 발현 수준들은 포괄적으로 조사될 수 있다 151

5.4 진핵생물 유전자들은 상당히 정확하게 조작될 수 있다 152
mRNA로부터 만든 상보적인 DNA를 숙주세포에서 발현시킬 수 있다 152
진핵세포에 삽입된 새 유전자들은 효율적으로 발현될 수 있다 154
유전자 도입으로 생긴 동물들은 그들의 생식세포에 도입된 유전자들을 품고 있으며 또 그것들을 발현한다 155
유전자를 파괴함으로써 유전자 기능에 대한 단서들을 얻는다 155
RNA 간섭은 유전자 발현을 파괴할 수 있는 추가적인 도구를 제공한다 157
종양 유발성(Ti) 플라스미드를 사용하여 식물세포에 새로운 유전자를 도입할 수 있다 157
사람의 유전자 치료는 신약에 대한 대단한 희망을 준다 158


진화와 생물정보학의 탐구 164

6.1 상동체들은 공통의 조상으로부터 내려온 것들이다 165

6.2 순서 정렬을 통계학적으로 분석함으로써 상동성을 찾아낼 수 있다 166
정렬들의 통계학적 의미를 뒤섞기로 평가할 수 있다 168
치환 행렬들을 사용함으로써 먼 진화의 유연관계들을 찾아낼 수 있다 168
상동성 순서들을 확인하기 위해서 자료 은행을 탐색할 수 있다 171

6.3 삼차원 구조의 조사는 진화의 유연관계에 관한 리의 이해를 증진시킨다 172
삼차구조는 일차구조보다 더 보존되어 있다 173
삼차원 구조들에 관한 지식은 순서 정렬을 평가하는 데 도움이 된다 174
순서들을 자신들끼리 정렬시킴으로써 반복되는
요소들을 찾아낼 수 있다 174
수렴진화는 생화학 과제들의 공통의 해결법을 알려 준다 175
RNA의 염기 순서들의 비교는 이차구조를 통찰하는 원천이 될 수 있다 176

6.4 순서의 정보를 근거로 해서 진화수를 구성할 수 있다 177

6.5 현대 생화학 기법들은 진화를 실험으로 탐구하는것을 가능하게 한다 178
때로는 고대 DNA를 증폭하고 염기 순서를 분석할 수 있다 178
분자진화를 실험으로 조사할 수 있다 178


헤모글로빈: 활동하는 단백질의 모습 183

7.1 미오글로빈과 헤모글로빈의 헴에 있는 철 원자들에서 산소를 결합한다 184
미오글로빈의 구조는 반응성 산소 화학종의 방출을 방해한다 185
사람의 헤모글로빈은 네 개의 미오글로빈을 닮은
소단위체들의 조립체이다 186

7.2 헤모글로빈은 협동적으로 산소와 결합한다 187
산소의 결합은 헤모글로빈의 사차구조를 현저하게 변화시킨다 188
헤모글로빈의 협동성은 몇 가지 모형에 의해 설명될 수 있다 189
헴기에서의 구조적 변화는 a1b1과 a2b2 경계면에 전달된다 190
적혈구에 있는 2,3-비스포스포글리세르산은 헤모글로빈의 산소 친화력을 결정하는 데 중요하다 190

7.3 수소 이온과 이산화 탄소는 산소의 방출을 촉진한다: 보어 효과 192

7.4 헤모글로빈 소단위체들을 암호화하는 유전자들의 돌연변이는 질병을 유발할 수 있다 194
낫-세포 빈혈증은 돌연변이된 데옥시헤모글로빈 분자들이 집합한 결과로 생긴다 195
지중해 빈혈증은 헤모글로빈 사슬들이 균형을 이루지 못한 생성때문에 생긴다 196
유리된 a-헤모글로빈 사슬들은 축적되지 않는다 197
추가적인 글로빈들이 사람 유전체에 암호화되어 있다 197
부록: 결합모형들은 정량적 견지에서 공식으로 나타낼 수 있다: Hill 작도와 협주모형 199


효소: 기초 개념과 반응속도론 205

8.1 효소는 강력하고 특이성이 매우 큰 촉매이다 206
많은 효소의 활성에는 보조인자들이 필요하다 207
효소들은 에너지를 한 형태에서 또 다른 형태로
변환할 수도 있다 207

8.2 자유에너지는 효소들을 이해하는 데 필요한 유용한 열역학 함수이다 208
자유에너지 변화는 자발성에 관한 정보를 주지만
반응속도에 관한 정보는 주지 않는다 208
반응의 표준 자유에너지 변화는 평형상수와 관계가 있다 208
효소들은 반응속도만을 바꾸고 반응의 평형을 바꾸지 않는다 210

8.3 효소들은 전이상태의 형성을 수월하게 함으로써 반응을 촉진한다 211
효소-기질 복합체의 형성은 촉매작용의 첫 단계이다 213
효소들의 활성자리들은 몇 가지 공통점을 가진다 214
효소와 기질 사이의 결합에너지는 촉매작용에 중요하다 215

8.4 미카엘리스-멘텐 모형은 많은 효소들의 반응속도론의 특성들을 설명한다 216
반응속도론은 반응속도에 관한 연구 분야이다 216
정류상태 가정은 효소 반응속도론의 설명을 수월하게 한다 217
KM과 Vmax 값은 여러 가지 방법으로 결정할 수 있다 220
KM과 Vmax 값은 효소의 중요한 특성이다 220
kcat/KM은 촉매효율의 척도이다 221
대부분의 생화학반응들은 여러 기질들을 포함한다 223
다른자리입체성 효소들은 미카엘리스-멘턴의 반응과정을 따르지 않는다 224

8.5 효소들은 특이한 분자들에 의해서 억제될 수 있다 225
가역억제물들은 반응속도론적으로 구별될 수 있다 226
비가역억제물들은 활성자리의 위치를 분석하는 데 사용할 수 있다 228
전이상태 유사물은 효소의 강력한 억제물이다 231
촉매 활성을 가진 항체들은, 효소가 전이상태를 선택적으로 결합하는 것이 효소 활성에 중요하다는 것을 증명한다 232
페니실린은 박테리아의 세포벽 합성에서 중요한 효소를 비가역적으로 불활성화시킨다 232
부록: 효소들은 그들이 촉매하는 반응들의 유형들에 근거를 두고 분류된다 236


촉매 전략 241

많은 효소들은 몇 가지 근본적인 촉매 원리를 사용한다 242

9.1 단백질 가수분해효소들은 근본적으로 어려운 반응을 쉽게 일어나게 한다 243
키모트립신은 반응성이 매우 큰 세린 잔기를 가지고 있다 243
키모트립신의 작용은 두 단계로 진행하는데, 이
두 단계는 공유결합으로 결합한 중간체로 이어진다 244
세린은 촉매 세-작용기조의 일부분인데, 이 조에는 히스티딘과 아스파르트산도 포함된다 245
촉매 세-작용기조들은 다른 가수분해효소들에도 있다 248
촉매 세-작용기조는 자리-지시 돌연변이법으로 분석되었다 250
시스테인 단백질 가수분해효소들, 아스파르틸 단백질 가수분해효소들, 그리고 금속 단백질 가수분해효소들은 펩티드를 쪼개는 효소들의 그 밖의 주요 부류이다 251
단백질 가수분해효소의 억제물들은 중요한 약들이다 253

9.2 탄산 탈수효소는 빠른 반응을 더 빠르게 만든다 254
탄산 탈수효소는 촉매작용에 꼭 필요한, 결합한 아연 이온을 가지고 있다 255
촉매작용이 일어나려면 아연이 물 분자를 활성화시키는 것이 필요하다 256
양성자 왕복 장치는 활성형 효소의 재생을 쉽게 일어나게 한다 257
수렴진화가 여러 가지 탄산 탈수효소들에서 아연을 바탕으로 하는 활성자리를 발생시켰다 258

9.3 제한효소들은 매우 특이하게 일어나는 DNA 분해반응을 촉매한다 259
분해는 마그네슘으로 활성화된 물을 사용해서 인으로부터 39-산소를 일렬 배열식으로 밀어냄으로써 일어난다 260
제한효소들은 촉매작용에 마그네슘을 필요로 한다 262
완전한 촉매 장치는 동계의 DNA 분자의 복합체 안에서만 조립된다. 그렇게 함으로써 특이성을 확실하게 보장된다 263
유형 II의 제한효소들은 공통의 촉매 중심부를 가지며 아마도 서로 수평유전자이동에 의한 유연관계를 가지고 있을 것이다 266

9.4 누클레오시드 일인산 키나아제들은 가수분해를 촉진함이 없이 누클레오티드들 사이에서 인산기가 교환되는 것을 촉매한다 267
NMP 키나아제들은 P-고리 구조를 가지는 효소들의 가족이다 267
누클레오시드 삼인산의 마그네슘(또는 망간) 복합체가 본질적으로 NTP에 의존하는 모든 효소들의 진짜 기질이다 268
ATP가 결합하면 입체형태에 큰 변화가 유발된다 269
P-고리 NTPase 영역들이 일련의 중요한 단백질들에 존재한다 270


조절 전략 275

10.1 아스파르트산 카르바모일기 이동효소는 그것이
촉매하는 경로의 최종 생성물에 의해서 다른자리 입체적으로 억제된다 276
다른자리입체적으로 조절되는 효소들은 미카엘리스-멘텐 반응속도론을 따르지 않는다 277
ATCase는 분리할 수 있는 촉매 소단위체와 조절
소단위체들로 이루어져 있다 277
ATCase에서 다른자리입체적 상호작용은 사차구조의 큰 변화에 의해서 매개된다 278
다른자리입체성 조절물질들은 T와 R 사이의 평형을 조정한다 281

10.2 동질효소들은 다른 조직들과 발생 단계들에 특이한 조절 방법을 제공한다 283

10.3 공유결합적 변형은 효소 활성을 조절하는 수단이다 283
인산화는 표적 단백질들의 활성을 조절하는 매우 효과적 방법이다 284
고리형 AMP는 사차구조를 바꿈으로써 단백질 키나아제 A를 활성화한다 287
ATP와 표적 단백질은 단백질 키나아제 A의 촉매 소단위체에 있는 깊은 갈라진 틈에 결합한다 288

10.4 많은 효소들은 단백질 분해반응에 의한 특이한 쪼개짐으로 활성화된다 288
키모트립시노겐은 한 개의 펩티드결합이 특이하게 쪼개짐으로써 활성화된다 289
단백질 분해로 키모트립시노겐이 활성화되면 기질이 결합하는 자리가 형성된다 290
트립시노겐으로부터 트립신이 발생하면 그 밖의 지모겐들의 활성화를 일어나게 한다 291
몇몇 단백질 분해효소들은 특이한 억제물들을 가진다 291
혈액 응고는 지모겐들의 폭포식 활성화로 이루어진다 293
피브리노겐은 트롬빈에 의해서 피브린 덩어리로 전환된다 293
선구트롬빈은 비타민 K 의존성 변형에 의해서 활성화될 수 있도록 준비가 되어 있다 295
혈우병의 연구로 혈액 응고의 초기 단계가 밝혀졌다 296
혈액 응고 과정은 정밀하게 조절되어야 한다 296


탄수화물 303

11.1 단당류는 여러 개의 히드록실기들을 가진 알데히드 또는 케톤이다 304
펜토오스와 헥소오스는 고리화하여 푸라노오스와 피라노오스 고리를 형성한다 306
피라노오스 고리와 푸라노오스 고리는 다른 형태를 취할 수 있다 308
단당류는 글리코시드결합을 통해서 알코올과 아민에 결합한다 309
인산화된 당은 에너지 발생과 생합성에 있어서 주요한 중간물질이다 310

11.2 복잡한 탄수화물은 단당류들의 연결로 형성된다 310
수크로오스, 락토오스, 그리고 말토오스 들은 흔히 볼 수 있는 이당류이다 310
글리코겐과 녹말은 동원 가능한 글루코오스의 저장물이다 311
식물의 주요한 구조 중합체인 셀룰로오스는 글루코오스단위의 선형 사슬로 이루어져 있다 312
글리코사민당들은 반복되는 이당류 단위들로 이루어진 음이온성 다당류 사슬이다 312
특이한 효소들이 소당류의 조립을 맡고 있다 314

11.3 탄수화물이 단백질에 부착하여 당단백질을 형성할 수 있다 316
탄수화물은 아스파라긴(N-연결된) 또는 세린이나 트레오닌(O-연결된) 잔기들을 거쳐서 단백질에 연결될 수 있다 316
단백질 글리코실화는 소포체의 내강과 골지 복합체에서 일어난다 317
글리코실화의 실패는 병리적인 상태를 초래할 수 있다 318
소당류의 단당류 잔기의 순서를 결정할 수 있다 319

11.4 렉틴들은 탄수화물을 결합하는 특이한 단백질들이다 320
렉틴들은 세포들 사이의 상호작용을 촉진한다 320
독감 바이러스는 시알산 잔기들에 결합한다 321


지방질과 세포막 326

공통되는 많은 특징들이 생체막들의 다양성의 기초를 이루고 있다 327

12.1 지방산들은 지방질들의 중요한 구성성분이다 327
지방산의 이름은 그들의 모체 탄화수소를 바탕으로 지어진다 327
지방산들은 사슬의 길이와 불포화의 정도가 다르다 328

12.2 막 지방질들에는 세 가지 유형이 있다 329
인산지방질들은 주요한 부류의 막 지방질들이다 329
막 지방질들도 탄수화물 부분들을 포함할 수 있다 331
콜레스테롤은 스테로이드 핵을 바탕으로 해서 형성되는 지방질들이다 331
고대박테리아의 막은 가지 친 사슬을 가진 에테르 지방질로 구성된다 331
막 지방질들은 친수성 부분과 소수성 부분을 가진 양극성 분자들이다 332

12.3 인산지방질들과 당지방질들은 수용액에서 쉽게 이분자판을 만든다 333
지방질 막소포는 인산지방질로부터 형성될 수 있다 334
지방질 이분자층은 이온들과 대부분의 극성 분자들에 대한 투과성이 매우 작다 335

12.4 막에서 일어나는 대부분의 작용들은 단백질들이 수행한다 336
단백질들은 여러 가지 방법으로 지방질 이분자층과 회합한다 336
단백질들은 여러 가지 방법으로 막들과 상호작용한다 336
몇몇 단백질들은 공유결합으로 부착한 소수성 원자단들에 의해서 막과 회합한다 340
아미노산 순서들로부터 막을 가로지르는 나선들을 정확하게 예견할 수 있다 340

12.5 지방질들과 많은 막 단백질들은 막 평면에서 신속히 확산한다 342
유동성 모자이크 모형은 측면 운동을 허용하지만 막을 꿰뚫는 회전은 허용하지 않는다 343
막의 유동성은 지방산 조성과 콜레스테롤 함량에 의해서 조종된다 343
모든 생체막들은 비대칭적이다 345

12.6 진핵세포들은 세포 내부에 있는 막들로 경계가 그어진 칸들을 가지고 있다 345


막 통로들과 펌프들 351

운반계의 발현은 주어진 세포 유형의 대사 활동을 광범위하게 규정한다 352

13.1 막을 가로지르는 분자들의 운반은 능동적일 수도 있고 수동적일 수도 있다 352
많은 분자들은 막을 가로지르는 데 단백질 운반계들이 필요하다 352
농도 기울기에 저장된 자유에너지의 양을 잴 수 있다 353

13.2 막 단백질들의 두 가족은 막을 가로질러 이온과 분자들을 펌프질하기 위하여 ATP 가수분해를 사용한다 354
P-형 ATPase는 세포막을 가로질러 칼슘 이온을 펌프질하기 위해 인산화반응과 입체형태의 변화를 짝짓는다 354
디기탈리스는 Na12K1 펌프의 탈인산화를 막음으로써 그것을 특이하게 억제한다 357
P-형 ATPase는 진화적으로 보존되어 있으며 광범한 역할을 맡아 한다 358
복수약물내성은 ATP를 결합하는 카세트 영역들을 가진 막 단백질들의 한 가족을 잘 보여 준다 358

13.3 락토오스 투과효소는 이차 운반계들의 원형이다. 그것은 한 농도 기울기에서 얻는 에너지를 또 다른 농도 기울기를 만드는 동력으로 사용한다 360

13.4 특수한 통로들은 막을 가로질러 이온들을 신속히 운반할 수 있다 362
활동전위는 Na1과 K1의 투과성의 순간적 변화에 의해서 매개된다 362
조각-고정법에 의한 전도도 측정으로 개개의 통로들의 활성을 밝힐 수 있다 363
칼륨 이온 통로의 구조는 많은 이온-통로 구조들의 원형이다 364
칼륨 이온 통로의 구조는 이온 특이성의 근거를 밝혀준다 365
칼륨 통로의 구조는 이 통로의 신속한 운반속도를 설명한다 367
전압에 의한 여닫기는 특정한 이온 통로 영역 내에서 상당한 입체형태 변화를 요구한다 368
구멍을 막음으로써 통로를 비활성화할 수 있다: 공-사슬 모형 369
아세틸콜린 수용체는 리간드로 여닫히는 이온 통로들의 원형이다 370
활동전위는 협동적으로 작용하는 몇몇의 이온 통로들의 활성을 통합한다 372

13.5 틈 접속부분들은 교신하는 세포들 사이에서 이온들과 작은 분자들을 흐르게 한다 373

13.6 특수한 통로들은 어떤 세포막의 물에 대한 투과도를 증가시킨다 374


신호 변환 경로들 381

신호 변환은 분자 회로에 의존한다 382

14.1 이종삼합체인 G 단백질이 신호를 전달하고 스스로 복원된다 383
7TM 수용체에 리간드가 결합하면 이종삼합체 G 단백질들의 활성화를 가져온다 384
활성화된 단백질들은 다른 단백질들에 결합함으로써 신호를 전달한다 385
고리형 AMP는 단백질 키나아제 A를 활성화함으로써 많은 표적 단백질들의 인산화를 자극한다 386
G 단백질들은 GTP 가수분해를 통해서 그들 자신을 자발적으로 복원한다 387
몇몇 7TM 수용체는 포스포이노시티드 폭포를 활성화한다 388
칼슘 이온은 널리 사용되는 제2의 전령이다 389
칼슘 이온은 조절 단백질인 칼모둘린을 활성화한다 390

14.2 인슐린 신호: 인산화 폭포는 많은 신호 변환과정에 매우 중요하다 391
인슐린 수용체는 이합체이며 인슐린 분자를 결합하여 감싼다 392
인슐린의 결합은 교차-인산화와 인슐린 수용체의 활성화를 가져온다 392
활성화된 인슐린 수용체 키나아제는 키나아제 폭포를 개시한다 393
인슐린 신호는 인산가수분해효소의 작용으로 종결된다 395

14.3 EGF 신호 경로: 신호 변환 경로는 반응할 태세를 갖추고 있다 395
EGF 결합은 EGF 수용체의 이합체화를 초래한다 396
EGF 수용체는 카르복실-말단 꼬리에 인산화반응을 받게 된다 397
EGF 신호는 작은 G 단백질인 Ras의 활성을 유발한다 397
활성화된 Ras가 단백질 키나아제 폭포를 개시한다 398
EGF 신호 경로는 단백질 인산가수분해효소와 Ras에 고유한 GTPase 활성에 의해서 종결된다 398

14.4 상이한 신호 변환 경로들에서 많은 요소들은 변이되면서 되풀이해서 나타난다 399

14.5 신호 변환 경로들의 결함은 암과 그 밖의 병들을
가져올 수 있다 400
단일 클론성 항체가 활성화된 종양의 신호 변환 경로를 억제하는 데 사용될 수 있다 401
단백질 키나아제 억제물질들은 효과적인 항암제일 수 있다 401
콜레라와 백일해는 G 단백질의 활성이 달라짐으로써 생긴다 401



제2부 에너지의 변환과 저장


대사: 기본개념과 설계 409

15.1 대사는 짝지어지고 상호연결되는 많은 반응들로 구성된다 410
대사는 에너지-산출반응과 에너지-요구반응으로 구성된다 410
열역학적으로 불리한 반응들이 유리한 반응들에 의해서 추진될 수 있다 411

15.2 ATP는 생체들에서 자유에너지의 보편적 유통 매체이다 412
ATP 가수분해는 자유에너지가 감소하는 반응이다 412
ATP 가수분해는 짝지은 반응들의 평형을 이동시킴으로써 대사를 추진한다 413
ATP가 높은 인산기-이동 퍼텐셜을 갖는 것은 ATP와 ATP 가수분해 생성물의 구조적 차이점에서 오는 결과이다. 415
인산기 이동 퍼텐셜은 세포의 에너지 변환의 중요한 형태이다 416

15.3 탄소 연료의 산화는 세포 에너지의 중요한 원천이다 417
높은 인산기-이동 퍼텐셜의 화합물들은 탄소 연료들의 산화를 ATP 합성에 짝지을 수 있다 418
막을 가로지르는 이온 기울기들은 ATP 합성에 짝지어질 수 있는 중요한 형태의 세포 에너지를 제공한다 418
에너지는 음식물로부터 세 단계로 추출된다 419

15.4 대사 경로들은 되풀이해서 일어나는 많은 요소를가지고 있다 420
활성화된 운반체들의 구조들을 보면 대사는 단위들로 설계되어 있으며 또 경제적으로 일어나는 것을 알 수 있다 420
많은 활성화된 운반체들은 비타민에서 유도된다 423
중요한 반응들은 대사 전체에 걸쳐서 되풀이된다 425
대사과정들은 세 가지 주요한 방법들로 조절된다 428
대사의 양상은 RNA 세계에서 진화되었을 수 있다 429


해당과 글루코오스 신생합성 433

글루코오스는 음식물의 탄수화물에서 생긴다 434
글루코오스는 대부분의 생물들에게 중요한 연료이다 435

16.1 해당은 많은 생물들에서 에너지를 전환하는 경로이다 435
헥소오스 키나아제는 글루코오스를 세포에 잡아 가두고 해당을 시작한다 435
글루코오스 6-인산으로부터 프룩토오스 1,6-비스인산의 형성 437
육탄당은 두 개의 삼-탄소 조각들로 쪼개진다 438
반응기구: 트리오스 인산 이성질화효소는 삼-탄소 조각을 회수한다 439
알데히드의 산으로의 산화는 높은 인산기 이동 퍼텐셜을 가진 화합물의 생성반응에 동력을 준다 440
작용기구: 인산화는 티오에스테르 중간물질에 의하여 글리세르알데히드 3-인산의 산화와 짝지어진다 442
1,3-비스포스포글리세르산으로부터 인산기가 이동하여 ATP가 형성된다 443
피루브산을 형성하며 ATP가 더 생성된다 444
글루코오스가 피루브산으로 전환할 때 두 분자의 ATP가 생산된다 446
피루브산의 대사에서 NAD1가 재생성된다 446
발효는 산소가 없는 조건에서 쓸모가 있는 에너지를 공급한다 448
NAD1 결합자리는 많은 탈수소효소들에서 비슷하다 448
프룩토오스와 갈락토오스는 해당의 중간물질로 전환한다 449
많은 성인들은 락토오스 가수분해효소가 결핍되어서 우유에 대한 과민성을 보인다 451
만일 이동효소가 없으면 갈락토오스는 매우 유독하다 451

16.2 해당 경로는 엄격하게 조종된다 452
근육의 해당은 ATP의 수요에 부응하기 위하여 조절된다 452
간에서의 해당 조절은 간의 생화학적 유통성을 반영한다 455
한 가족의 운반계들이 글루코오스가 동물세포 안으로 들어갈 수 있게 하거나 동물세포에서 떠날 수 있게 한다 456
암과 운동은 비슷한 유형으로 해당에 영향은 준다 457

16.3 글루코오스는 비탄수화물 선구체들로부터 합성될 수 있다 458
글루코오스 신생합성은 해당의 역과정이 아니다 460
피루브산을 포스포엔올피루브산으로 전환하는 반응은 옥살로아세트산의 형성으로 시작한다 461
옥살로아세트산은 왕복 장치를 통해서 세포질 안으로 들어가서 포스포엔올피루브산으로 전환된다 462
프룩토오스 1,6-비스인산을 프룩토오스 6-인산과
오르토인산으로 전환하는 반응은 비가역 단계이다 463
자유 글루코오스의 발생은 중요한 조종점이다 463
피루브산으로부터 글루코오스를 합성하는 데 여섯 개의 높은이동-포텐셜 인산기들이 사용된다 464

16.4 글루코오스 신생합성과 해당은 상반적으로 조절된다 464
에너지 부하가 해당과 글루코오스 신생합성 중 어느 것이 더 활발할지를 결정한다 465
간에서 해당과 글루코오스 신생합성 사이의 균형은 혈당 농도에 민감하다 466
기질 회로는 대사 신호들을 증폭하며 열을 생산한다 467
수축하는 근육에 의해서 생성되는 락트산과 알라닌은 다른 기관들에서 사용된다 468
해당과 글루코오스 신생합성은 진화의 관점에서 서로 얽혀 있다 469


시트르산 회로 475

시트르산 회로는 고에너지 전자들을 거두어들인다 476

17.1 피루브산 탈수소효소는 해당을 시트르산 회로에
연결한다 477
반응기구: 피루브산으로부터 아세틸 코엔짐 A를 합성하는 데는 세 가지 효소와 다섯 가지 보조효소가 필요하다 478
유연한 결합들 때문에 리포아미드는 여러 활성자리들 사이를 이동할 수 있다 480

17.2 시트르산 회로는 이-탄소 단위를 산화한다 482
시트르산 생성효소는 옥살로아세트산과 아세틸 CoA로부터 시트르산을 형성한다 482
반응기구: 시트르산 생성효소 반응기구는 원하지 않은 반응을 방지한다 482
시트르산은 이소시트르산으로 이성질화된다 484
이소시트르산은 산화되고 탈카르복실화되어서α-케토글루타르산이 된다 484
숙시닐 코엔짐 A는 a-케토글루타르산의 산화적 탈카르복실화반응으로 형성된다 485
숙시닐 코엔짐 A로부터 높은 인산기-이동 퍼텐셜을 가진 화합물이 생성된다 485
반응기구: 숙시닐 코엔짐 A 합성효소는 몇 가지 유형의 생화학적 에너지들을 변환한다 486
옥살로아세트산은 숙신산의 산화로 재생된다 487
시트르산 회로는 높은 이동 퍼텐셜을 갖는 전자들, GTP 그리고 CO2를 생산한다 488

17.3 시트르산 회로로 들어가는 반응과 이 회로를 통한 대사는 조종된다 490
피루브산 탈수소효소 복합체는 다른 자리입체적으로 그리고 가역적 인산화에 의해서 조절된다 490
시트르산 회로는 여러 자리에서 조종된다 492

17.4 시트르산 회로는 생합성에 필요한 선구물질들의
원천이다 493
시트르산 회로는 신속하게 보충될 수 있어야 한다 493
피루브산 대사의 파괴는 각기병 그리고 수은과 비소 중독증의 원인이 된다 494
시트르산 회로는 이미 앞서 존재하던 경로들에서 진화했을 것이다 495

17.5 글리옥실산 회로는 식물과 박테리아가 아세트산을 섭취해서 성장할 수 있게 한다 495


산화적 인산화반응 502

산화적 인산화반응은 연료의 산화와 ATP의 합성을 양성자 기울기로 연결한다 502

18.1 진핵세포의 산화적 인산화반응은 미토콘드리아에서 일어난다 503
미토콘드리아는 이중막으로 둘러싸여 있다 503
미토콘드리아는 내부공생 사건의 결과로 생긴 것이다 504

18.2 산화적 인산화반응은 전자 이동에 의존한다 506
전자의 전자 이동 퍼텐셜은 산화환원 전위로 측정된다 506
NADH와 O2 사이의 1.14볼트의 전위차가 호흡 사슬을 통한 전자 이동을 추진하며 양성자 기울기의 형성을 유리하게 한다 508

18.3 호흡 사슬은 세 가지의 양성자 펌프 그리고 시트르산 회로와의 물리적 연결점들 네 가지 복합체로 구성된다 509
NADH의 높은 퍼텐셜의 전자들은 NADH-Q 산화환원효소에서 호흡 사슬로 들어간다 510
우비퀴놀은 플라보단백질의 FADH2로부터 오는 전자가 들어가는 점이다 512
전자들은 Q-시토크롬 c 산화환원효소를 거쳐서우비퀴놀로부터 시토크롬 c로 흐른다 512
Q 회로는 이전자 운반체로부터 일전자 운반체와 양성자펌프로 전자를 모은다 513
시토크롬 c 산화효소는 산소 분자가 물로 환원되는 것을 촉매한다 514
초과산화 라디칼과 같은 산소 분자의 유독한 유도체들은 보호효소에 의해서 청소된다 517
전자는 접촉하지 않은 원자단 사이에서 옮겨질 수 있다 519
시토크롬 c의 입체형태는 10억 년 이상 본질적 변화 없이 유지되어 왔다 520

18.4 양성자 기울기는 ATP 합성의 동력을 제공한다 520
ATP 생성효소는 양성자 전도 단위와 촉매 단위로 구성되어 있다 522
ATP 생성효소를 통한 양성자 흐름의 결과로 단단하게 결합되었던 ATP가 방출된다: 결합-변화 기구 523
회전 촉매작용은 세상에서 가장 작은 분자 모터이다 524
c 고리 주위의 양성자 흐름이 ATP 합성의 동력을 준다 525
ATP 생성효소와 G 단백질은 몇 가지 공통점을 가진다 527

18.5 많은 왕복 장치가 미토콘드리아 막을 가로지르는
이동을 일어나게 한다 527
세포질의 NADH에서 나온 전자는 왕복 장치에 의해서 미토콘드리아로 들어간다 527
ADP가 미토콘드리아 안으로 들어가는 과정과 ATP가 미토콘드리아 밖으로 나가는 과정은 ATP-ADP 자리옮김 효소로 짝지어진다 529
대사물질들을 위한 미토콘드리아의 운반계들은 세 부분으로 된 공통 요소를 가지고 있다 530

18.6 세포 호흡의 조절은 주로 ATP에 대한 수요에 의하여 지배된다 530
글루코오스의 완전 산화는 약 30 분자의 ATP를 발생시킨다 531
산화적 인산화반응의 속도는 ATP에 대한 수요에 따라서 결정된다 532
조절된 짝풀음은 열을 발생한다 532
산화적 인산화반응은 여러 단계들에서 억제될 수 있다 533
미토콘드리아병들이 발견되고 있다 534
미토콘드리아는 세포 자살에서 중요한 역할을 한다 535
양성자 기울기에 의한 동력의 전달: 생체에너지론의 중추적 요소 535


광합성의 명반응 541

광합성은 빛에너지를 화학에너지로 전환한다 542

19.1 광합성은 엽록체에서 일어난다 542
광합성의 초기 반응은 틸라코이드막에서 일어난다 543
엽록체의 진화는 내부공생 사건에서 생겨났다 543

19.2 클로로필이 흡수한 빛이 전자 이동을 유발한다 544
클로로필의 특수한 쌍이 전하 분리를 개시한다 545
순환적 전자 흐름이 반응 중심의 시토크롬을 환원한다 547

19.3 산소를 발생시키는 광합성에서 두 광반응계가
양성자 기울기와 NADPH를 발생시킨다 548
광반응계 II는 전자를 물로부터 플라스토퀴논으로 옮기며 양성자 기울기를 발생시킨다 548
시토크롬 bf가 광반응계 II와 광반응계 I을 연결한다 551
광반응계 I은 빛에너지를 강력한 환원제인 환원된 페레독신을 생성시키는 데 사용한다 551
페레독신-NADP1 환원효소가 NADP1를 NADPH로 전환한다 552

19.4 틸라코이드막을 가로지르는 양성자 기울기는
ATP 합성을 추진한다 553
엽록체의 ATP 생성효소는 미토콘드리아와 원핵세포의 효소들과 매우 닮았다 554
광반응계 I을 통한 순환식 전자 흐름은 NADPH 대신에 ATP를 발생시킨다 555
여덟 개의 광자를 흡수하면 한 분자의 O2, 두 분자의 NADPH, 그리고 세 분자의 ATP가 생성된다 556

19.5 보조색소들은 에너지를 반응 중심으로 모은다 557
공명에너지 이동이 에너지를 처음 흡수된 자리에서 반응 중심으로 이동할 수 있게 한다 557
빛을 거두어들이는 복합체는 추가적인 클로로필과 카로테노이드를 함유한다 558
광합성 성분들은 고도로 조직화되어 있다 559
많은 제초제는 광합성의 명반응을 억제한다 560

19.6 빛을 화학에너지로 전환하는 능력은 오래된 것이다 560


칼빈 회로와 펜토오스 인산 경로 565

20.1 칼빈 회로는 이산화 탄소와 물로부터 헥소오스들을 합성한다 566
이산화 탄소는 리불로오스 1,5-비스인산과 반응하여 3-포스포글리세르산 두 분자를 형성한다 567
루비스코의 활성은 마그네슘과 카르밤산에 의존한다 568
루비스코는 또한 헛된 산소화효소 반응을 촉매하기도 한다: 촉매작용의 불완전성 569
헥소오스 인산이 포스포글리세르산으로부터 만들어지고 리불로오스 1,5-비스인산이 재생된다 570
이산화 탄소를 헥소오스 수준까지 가져오는 데 세 분자의 ATP와 두 분자의 NADPH가 사용된다 572
녹말과 수크로오스는 식물에서 주요한 탄수화물 저장물이다 573

20.2 칼빈 회로의 활성은 주위의 상황에 따라 달라진다 574
루비스코는 빛으로 추진되는 양성자와 마그네슘 이온 농도들의 변화들에 의해 활성화된다 574
티오레독신은 칼빈 회로를 조절하는 데 중요한 역할을 한다 574
열대식물들의 C4 경로는 이산화 탄소를 농축함으로써 광합성을 촉진한다 575
돌나물형 유기산 대사는 건조한 생태계에서 생육을 할 수 있게 한다 577

20.3 펜토오스 인산 경로는 NADPH를 생성하고 오탄당을 합성한다 577
글루코오스 6-인산이 리불로오스 5-인산으로 전환하는 과정에서 두 분자의 NADPH가 생성된다 577
펜토오스 인산 경로와 해당과정은 트란스케톨라아제와 트란스알돌라아제의 도움으로 연결된다 579
반응기구: 트란스케톨라아제와 트란스알돌라아제는 여러 가지 기구들로 카르보 음이온 중간물질들을 안정시킨다 581

20.4 펜토오스 인산 경로에 의한 글루코오스 6-인산의
대사는 해당과정과 조화롭게 조정된다 583
펜토오스 인산 경로의 속도는 NADP1의 수준으로 조종된다 583
글루코오스 6-인산의 흐름은 NADPH, 리보오스 5-인산, 그리고 ATP 들에 대한 수요에 따라서 결정된다 583
거울을 통해서: 칼빈 회로와 펜토오스 인산 경로는 거울상이다 585

20.5 글루코오스 6-인산 탈수소효소는 반응성이 큰
산소종에 대한 방어에서 주요한 역할을 한다 586
글루코오스 6-인산 탈수소효소 결핍은 약물로 유발되는 용혈성 빈혈증을 일으킨다 586
글루코오스 6-인산 탈수소효소의 결핍은 어떤 환경에서는 진화의 이점을 준다 587


글리코겐 대사 592

글리코겐 대사는 조절된 글루코오스의 방출과 저장이다. 593

21.1 글리코겐 분해는 몇 가지 효소들의 상호작용을 필요로 한다 593
가인산분해효소는 글리코겐의 가인산분해반응을
촉매하여 글루코오스 1-인산을 방출한다 594
글리코겐 분해에는 가지를 제거하는 효소도 필요하다 594
포스포글루코오스 분자내 자리옮김효소는 글루코오스 11-인산을 글루코오스 6-인산으로 전환시킨다 595
간은 근육에는 존재하지 않는 가수분해효소인
글루코오스 6-인산 가수분해효소를 함유한다 596
기작: 피리독살 인산은 글리코겐의 가인산분해에 관여한다 596

21.2 가인산분해효소는 다른자리입체적 상호작용들과 가역적 인산화로 조절된다 598
근육의 가인산분해효소는 세포 안의 에너지 부하로 조절된다 598
간의 가인산분해효소는 다른 조직들이 사용할 글루코오스를 생산한다 600
가인산분해효소 키나아제는 인산화와 칼슘 이온으로 활성화 된다 600

21.3 에피네프린과 글루카곤은 글리코겐 분해가 필요하다는 신호이다 601
G 단백질이 글리코겐 분해의 개시에 필요한 신호를 전달한다 601
글리코겐 분해는 필요할 때 빠르게 정지되어야 한다 603
글리코겐 가인산분해효소의 조절을 그 효소가 진화함에 따라 더 정교해졌다 604

21.4 글리코겐은 서로 다른 경로들로 합성되고 분해된다 604
UDP-글루코오스는 글루코오스의 활성화된 형태이다 604
글리코겐 생성효소는 UDP-글루코오스로부터 성장하고 있는 사슬로 글루코오스가 이동하는 것을 촉매한다 605
가지치는 효소가 a-1,6 결합을 형성한다 606
글리코겐 생성효소는 글리코겐 합성에서 중요한조절효소이다 607
글리코겐은 글루코오스의 효율적 저장형이다 607

21.5 글리코겐의 분해와 합성은 상반적으로 조절된다 607
단백질 인산 가수분해효소 1은 글리코겐 대사에 미치는 키나아제들의 조절 효과를 역전시킨다 608
인슐린은 글리코겐 생성효소 키나아제를 비활성화함으로써 글리코겐 합성을 자극한다 610
간에서의 글리코겐 대사는 혈당 수준을 조절한다. 610
글리코겐 저장병들을 생화학적으로 이해하는 것이 가능하다 611


지방산 대사 617

지방산의 분해와 합성은 그들의 화학반응들에서서로 반대이다 618

22.1 트리아실글리세롤은 매우 농축된 에너지 저장이다 619
음식물의 지방질은 췌장의 지방질 가수분해효소에 의해 가수분해된다 619
음식물의 지방질은 유미입자 형태로 운반된다 620

22.2 지방산을 연료로 사용하려면 세 단계의 처리과정을 필요로 한다 621
트리아실글리세롤은 호르몬으로 자극된 지방질 가수분해효소로 가수분해된다 621
지방산은 산화되기 전에 코엔짐 A(Coenzyme A)에 연결된다 622
카르니틴은 활성화된 긴 사슬 지방산들을 미토콘드리아 기질 안으로 운반한다 623
매 차례의 지방산 산화가 일어날 때마다 아세틸 CoA, NADH 그리고 FADH2들이 생성된다 624
팔미트산의 완전 산화로 106 분자들의 ATP가 생성된다 625

22.3 불포화 지방산과 홀수-사슬 지방산 들의 분해에는 추가적인 단계들이 필요하다 626
불포화 지방산의 산화에는 이성질화효소와 환원효소가 필요하다 626
홀수 개의 탄소를 가진 지방산은 마지막 가티올분해 단계에서 프로피오닐 코엔짐 A를 생성한다 627
비타민 B12는 코린 고리와 코발트 원자를 지닌다 628
기구: 메틸말로닐 CoA 자리옮김효소는 자리옮김을 촉매함으로써 숙시닐 CoA를 형성한다. 629
지방산들은 퍼옥시솜에서도 산화된다 630
지방의 분해가 우세하면 아세틸 코엔짐 A로부터
케톤체들이 형성된다 631
어떤 조직들에서 케톤체들은 중요한 연료이다 632
동물은 지방산을 글루코오스로 전환할 수 없다 634

22.4 지방산들은 다른 경로들로 합성되고 분해된다 634
말로닐 코엔짐 A의 형성은 지방산 합성에서 개입단계이다 635
지방산 합성의 중간물질들은 아실기 운반 단백질에 부착되어 있다 635
지방산 합성은 일련의 축합, 환원, 탈수, 그리고 환원반응 들로 이루어진다 636
지방산들은 동물에서 다기능성 효소 복합체에 의해 합성된다 637
팔미트산의 합성에는 8 분자의 아세틸 CoA, 14 분자의 NADPH 그리고 7 분자의 ATP가 필요하다 638
시트르산은 지방산 합성에 필요한 아세틸기를 미토콘드리아로 부터 세포질로 운반한다 638
몇 개의 공급원들은 지방산 합성에 필요한 NADPH를 제공한다 639
지방산 생성효소 억제물질들은 유용한 약물이 될 수 있다 640

22.5 아세틸 CoA 카르복실화효소는 지방산 대사의 조종에서 주요한 역할을 한다 640
아세틸 CoA 카르복실화효소는 세포의 상태에 의해 조절된다 640
아세틸 CoA 카르복실화효소는 다양한 호르몬들에 의하여 조절된다 641

22.6 지방산의 연장과 불포화화는 부수적인 효소체계들에 의하여 이루어진다 642
소포체막에 결합되어 있는 효소들이 불포화 지방산을 생성한다 642
에이코사노이드 호르몬들은 다불포화 지방산에서 유도된다 643


단백질 대사회전과 아미노산 분해대사 649

23.1 단백질은 아미노산들로 분해된다 650
식품 단백질의 소화는 위에서 시작되고 장에서 완성된다 650
세포에 있는 단백질들은 각각 다른 속도로 분해된다 651

23.2 단백질 대사회전은 엄격하게 조절된다 651
우비퀴틴은 분해되어야 할 단백질을 표지한다 651
프로테아솜은 우비퀴틴으로 표지된 단백질을 분해한다 653
단백질 분해는 생물학적 기능을 조절하는 데 사용될 수 있다 654
원핵생물에도 우비퀴틴 경로와 프로테아솜에 상응하는 체계가 있다 655

23.3 아미노산 분해의 첫 단계는 질소의 제거이다 656
알파-아미노기는 글루탐산의 산화적 탈아미노화반응에 의해서 암모늄 이온으로 전환된다 656
기구: 피리독살 인산은 아미노기 이동효소들에서 시프 염기형의 중간물질들을 형성한다 657
아스파르트산 아미노기 이동효소는 피리독살 의존성 아미노기 이동효소의 원형이다 659
피리독살 인산효소들은 광범위한 반응을 촉매한다. 659
세린과 트레오닌은 직접 탈아미노화될 수 있다 660
말초조직들은 질소를 간으로 운반한다 660

23.4 육지에서 사는 대부분의 척추동물에서 암모늄 이온은 우레아로 전환된다 661
우레아 회로는 카르바모일 인산의 형성으로 시작된다 661
우레아 회로는 글루코오스 신생합성에 연결된다 663
우레아 회로 효소들은 다른 대사 경로의 효소들과 진화적으로 유연관계가 있다 664
우레아 회로의 유전성 결함들은 암모니아과다혈증을 일으켜서 뇌 손상을 가져올 수 있다 664
우레아가 과잉의 질소를 처분하는 유일한 방법은 아니다 666

23.5 분해된 아미노산의 탄소 원자들은 주요한 대사 중간물질들로 나타난다 666
피루브산은 많은 아미노산의 대사 진입점이다 666
옥살로아세트산은 아스파르트산과 아스파라긴의 대사 진입점이다 668
알파-케토글루타르산은 오탄소 아미노산의 대사
진입점이다 668
숙시닐 코엔짐 A는 몇 가지 무극성 아미노산들이 진입하는 점이다 668
메티오닌의 분해에는 주요한 메틸기 주개인 S-아데노실메티오닌의 형성이 필요하다 669
가지를 친 사슬을 가진 아미노산들은 아세틸 CoA, 아세토아세트산 또는 프로피오닐 CoA가 된다 670
방향족 아미노산들의 분해에는 산소화효소가 필요하다 671

23.6 대사의 선천적 이상은 아미노산 분해를 혼란시킬 수 있다 672



제3부 생명의 분자들의 합성


아미노산의 생합성 679

아미노산 생합성은 세 가지의 주요한 생화학적 문제들을 해결하여야 한다 680

24.1 질소 고정: 미생물들은 ATP와 강력한 환원제를 사용하여 대기 중의 질소를 암모니아로 환원시킨다 680
질소화효소의 철-몰리브덴 보조인자는 대기의 질소와 결합하여 그것을 환원한다 681
암모늄 이온은 글루탐산과 글루타민을 거쳐서 아미노산으로 동화된다 683

24.2 아미노산은 시트르산 회로와 그 밖의 주요 대사 경로들의 중간물질들로부터 만들어진다 685
사람은 어떤 아미노산들은 합성할 수 있지만, 다른 것들은 음식물로서 얻어야 한다 685
아스파르트산, 알라닌과 글루탐산은 아미노기를 a-케토산에 첨가함으로써 만들어진다 686
공통되는 단계가 모든 아미노산들의 손성을 결정한다 686
아스파르트산으로부터 아스파라긴의 형성은 아데닐화된 중간물질을 필요로 한다 687
글루탐산은 글루타민, 프롤린 그리고 아르기닌들의 선구물질이다 688
3-포스포글리세르산은 세린, 시스테인, 그리고 글리신의 선구물질이다 688
테트라히드로폴산은 몇 가지 산화상태에 있는 활성화된 일탄소 단위들을 운반한다 689
S-아데노실메티오닌은 메틸기의 주요한 주개이다 691
시스테인은 세린과 호모시스테인으로부터 합성된다 693
고농도의 호모시스테인은 혈관의 질병과 관련이 있다 693
시킴산과 코리슴산은 방향족 아미노산의 생합성의 중간물질이다 693
트립토판 합성효소는 효소 촉매반응에서 기질의 통로 지나가기를 보여 주는 좋은 예이다 696

24.3 되먹임 억제는 아미노산 생합성을 조절한다 697
갈래난 경로는 정교한 조절을 필요로 한다 697
효소의 폭포식 과정은 글루타민 합성효소의 활성을 조정한다 699

24.4 아미노산은 많은 생체분자들의 선구물질이다 700
γ-글루타밀 펩티드인 글루타티온은 술프히드릴기의 완충제와 항산화제 역할을 한다 701
수명이 짧은 신호 분자인 일산화 질소(NO)가
아르기닌으로부터 형성된다 702
포르피린들은 글리신과 숙시닐 코엔짐 A로부터 합성된다 702
포르피린 대사의 몇 가지 유전질환에서는 포르피린 유도체들이 축적된다 704


누클레오티드 생합성 709

누클레오티드는 신생 경로 혹은 회수 경로에 의해 합성될 수 있다 710

25.1 신생합성에서, 피리미딘 고리는 탄산수소 이온,
아스파르트산, 그리고 글루탐산 들로부터 조립된다 710
탄산수소 이온과 그 밖의 산소화된 탄소 화합물들은 인산화에 의해서 활성화된다 711
글루타민의 곁사슬은 가수분해되어 암모니아를 생성할 수 있다 711
중간물질들은 활성자리들 사이를 통로를 통해서이동할 수 있다 711
오로트산은 PRPP로부터 리보오스 고리를 획득하여 피리미딘 누클레오티드를 형성하고 우리딜산으로 전환한다 712
누클레오티드 일인산, 이인산, 그리고 삼인산들은 상호전환이 가능하다 713
CTP는 UTP의 아민화에 의해서 형성된다 713

25.2 푸린 염기들은 새로 합성되거나 회수 경로들에 의해서 재활용될 수 있다 714
회수 경로들은 세포 내에서의 에너지 소비를 절약한다 714
푸린 고리계는 리보오스 인산 위에서 조립된다 714
푸린 고리는 인산화에 의한 활성화와 뒤따라 일어나는 밀어내기의 계속되는 단계들에 의해서 조립된다 715
AMP와 GMP는 IMP로부터 형성된다 717

25.3 데옥시리보누클레오티드들은 라디칼 기구를 통해서 리보누클레오티드들의 환원으로 합성된다 718
반응기구: 티로실 라디칼은 리보누클레오티드 환원효소의 작용에 중요하다 718
티미딜산은 데옥시우리딜산의 메틸화에 의해서 형성된다 720
디히드로폴산 환원효소는 일-탄소 운반체인 테트라히드로폴산의 재생을 촉매한다 721
몇 가지 귀중한 항암제들은 티미딜산의 합성을 막는다 722

25.4 누클레오티드 생합성에서 주요한 단계들은 되먹임 억제로 조절된다 723
피리미딘 생합성은 아스파르트산 카르바모일기 이동효소에 의해서 조절된다 723
푸린 누클레오티드 합성은 여러 자리들에서 되먹임 억제에 의해서 조종된다 723
데옥시리보누클레오티드의 합성은 리보누클레오티드 환원효소의 조절에 의해서 조종된다 724

25.5 누클레오티드 대사의 혼란은 병리적 상태를 일으킬 수 있다 725
아데노신 탈아미노화효소 활성의 결실은 중증 복합 면역결핍증을 일으킨다 725
통풍은 우르산염의 높은 혈청 수준에 의해 유발된다 726
레쉬-니한 증후군은 회수-경로 효소의 돌연변이들로 오는 극적 결과이다 726
폴산 결핍은 척추갈림증과 같은 출생 결함을 증가시킨다 727


막 지방질들과 스테로이드의 합성 732

26.1 포스파티드산은 인산지방질들과 트리아실글리세롤들의 합성에서 공통되는 중간물질이다 733
인산지방질들의 합성은 활성화된 중간물질을 필요로 한다 734
스핑고지방질은 세라미드로부터 합성된다 736
강글리오시드들은 산성당들을 함유하며 탄수화물이 많이 들어 있는 스핑고지방질들이다 738
스핑고지방질들은 지방질의 구조와 기능에 다양성을 부여한다 738
호흡 곤란 증후군과 테이-삭스병은 지방질 대사의 장애에서 오는 유전질환이다 738

26.2 콜레스테롤은 아세틸 코엔짐 A로부터 세 단계로합성된다 739
이소펜테닐 피로인산으로서 활성화되는 메발론산의 합성이 콜레스테롤의 형성을 개시한다 739
스콸렌(C30)은 6 분자의 이소펜테닐 피로인산(C5)으로부터 합성된다 740
스콸렌은 고리화하여 콜레스테롤을 생성한다 741

26.3 콜레스테롤 생합성의 복잡한 조절은 몇몇 수준에서 일어난다 742
지방단백질들은 콜레스테롤과 트리아실글리세롤들을 생체의 여기저기에 운반한다 743
어떤 지방단백질들의 혈액 수준은 진단목적으로 소용될 수 있다 745
저밀도 지방단백질은 콜레스테롤 대사에서 중추적인 역할을 한다 745
LDL 수용체는 6가지 다른 구역들을 가진 막횡단단백질이다 746
LDL 수용체의 결핍은 고콜레스테롤혈증과 동맥경화증을 일으킨다 747
콜레스테롤 수준에 대한 임상적 관리는 생화학적 수준에서 이해할 수 있다 748

26.4 콜레스테롤의 중요한 유도체들에는 담즙산염들과 스테로이드 호르몬들이 포함된다 748
문자들은 스테로이드 고리들을 식별하고 번호들은 탄소 원자들을 식별한다 750
스테로이드들은 NADPH와 O2를 사용하는 시토크롬 P450 일산소화효소로 히드록실화된다 750
시토크롬 P450 계는 널리 분포하고 있으며 방어 기능을 수행한다 751
많은 다른 스테로이드들의 선구물질인 프레그네놀론은 콜레스테롤을 곁사슬을 쪼갬으로써 콜레스테롤로부터 형성된다 752
프로게스테론과 코르티코이드들은 프레그네놀론으로부터 합성된다 752
안드로겐들과 에스트로겐들은 프레그네놀론으로부터 합성된다 753
비티민 D는 고리를 분해하는 빛의 작용으로 콜레스테롤에서 유도된다 754


대사의 통합 760

27.1 대사는 매우 밀접하게 연관되는 경로들로 이루어져 있다 761
되풀이해서 나타나는 요소들은 대사 조절에서 흔히 있는 일이다 761
주요한 대사 경로들은 특이한 조종자리들을 가진다 762
글루코오스 6-인산, 피루브산, 그리고 아세틸 CoA는 대사에서 주요 접속점들이다 765

27.2 각 기관은 특유한 대사 윤곽을 가진다 766

27.3 식품 섭취와 굶음은 대사의 변화들을 유발한다 770
장기간 굶는 동안에 일어나는 대사의 적응으로 단백질 분해가 최소화한다 772
당뇨병에서 대사의 혼란은 상대적 인슐린 부족과 글루카곤과잉의 결과로 생긴다 773
열량의 항상성은 몸무게를 조절하는 방법이다 774

27.4 활동의 강도와 지속시간이 운동하는 동안 연료 선택을 결정한다 775

27.5 에탄올은 간의 에너지 대사를 바꾼다 777
에탄올 대사로 NADH가 과잉이 된다 777
에탄올의 과잉 소비는 비타민 대사를 파괴한다 778


DNA의 복제, 수선, 그리고 재조합 783

28.1 DNA는 여러 가지 구조의 형태를 가질 수 있다 784
A-DNA는 더 흔하게 존재하는 B-DNA보다 길이가 짧고 폭이 넓은 이중나선이다 784
큰 고랑과 작은 고랑은 염기 순서에 따라 특이한, 수소결합을 하는 원자단들로 입혀져 있다 785
DNA의 단결정 연구로부터 DNA 구조에 국부적 편차가 있음이 밝혀졌다 786
Z-DNA는 등뼈의 인산이 지그재그로 배열하는 왼손성 이중나선이다 787

28.2 이중가닥 DNA는 자신을 둘러쌈으로써 초나선형으로 감긴 구조를 형성할 수 있다 788
위상학적 성질인 DNA 연결수는 초나선감김의 정도를 정한다 789
위상이성질체효소들은 이중나선이 풀리도록 준비한다 790
유형 I의 위상이성질화효소는 초나선형으로 감긴 구조를 이완한다 790
유형 II의 위상이성질화효소는 ATP 가수분해와의
짝지음에 의해서 부의 초나선감김을 도입할 수 있다 791

28.3 DNA 복제는 주형을 따라 가며 데옥시리보누클레오시드 삼인산들의 중합반응에 의해 진행된다 793
DNA 중합효소들은 주형과 시발물질을 필요로 한다 793
모든 DNA 중합효소들은 공통된 구조적 특징들을가지고 있다 793
결합된 두 개의 금속 이온이 중합효소 반응에 참여한다 794
복제의 특이성은 염기들 간의 모양의 상보성으로 지시를 받는다 794
시발 RNA 중합효소로 합성된 RNA 시발물질이DNA 합성을 시작하게 한다 795
DNA의 한 가닥은 연속적으로 만들어지지만, 다른 가닥은 조각들로 합성된다 796
DNA 연결효소는 이중가닥 구역에 있는 DNA의 끝들을 연결한다 796
DNA 가닥들이 분리하기 위해서는 특이한 나선효소들과 ATP 가수분해가 필요하다 797

28.4 DNA 복제는 매우 조화롭게 조정되는 반응이다 798
DNA 복제에는 진행성이 매우 큰 중합효소가 필요하다 798
앞서가는 딸 가닥과 뒤에 처지는 딸 가닥은 서로 보조를 맞추어 가며 합성된다 799
E. coli의 DNA 복제는 특정한 위치에서 시작된다 801
진핵생물에서의 DNA 합성은 여러 곳에서 시작된다 802
말단소체는 선형 염색체의 끝의 독특한 구조이다 803
말단소체는 자기 자신의 RNA 주형을 가지고 있는 전문화한 중합효소인 말단소체효소에 의해 복제된다 804

28.5 많은 종류의 DNA 손상이 수선될 수 있다 804
DNA 복제과정에서 착오가 발생할 수 있다. 804
어떤 유전병들은 세 누클레오티드의 반복부분들의 확대로 발생한다 805
염기들은 산화물, 알킬화물 그리고 빛에 의해서 손상을 받을 수 있다 805
DNA 손상은 다양한 체계들에 의해서 인지되고 수선된다 807
DNA에는 우라실 대신에 티민이 있기 때문에 탈아미노화된 시토신의 수선이 가능하다 809
많은 암은 DNA 수선의 결함으로 생긴다 810
잠재적 발암물질의 많은 것은 박테리아에 돌연변이를 유발하는 작용으로 검출할 수 있다 811

28.6 DNA 재조합은 복제, 수선 그리고 다른 과정들에서 중요한 역할을 수행한다 812
RecA는 가닥 침입(strand invasion)을 촉진함으로써 재조합을 시작한다 812
재조합 과정은 홀리데이 접합체 중간체들을 통해서 진행한다 813
일부 재조합효소들은 진화적으로 위상이성질화효소들과 유연관계가 있다 814


RNA 합성과 가공 821

RNA 합성은 세 단계로 이루어진다: 개시, 연장, 종결 822

29.1 RNA 중합효소는 전사를 촉매한다 823
RNA 중합효소는 전사를 개시하기 위해 주형 DNA의 촉진유전자자리에 결합한다 824
RNA 중합효소의 시그마 소단위체는 촉진유전자자리를 인식한다 825
RNA 중합효소는 전사를 일으키기 위해서 주형의
이중나선을 풀어야 한다 827
RNA 사슬은 처음부터 새로이 합성되고 59 → 39 방향으로 자란다 827
연장과정은 DNA 주형을 따라서 이동하는 전사 거품에서 일어난다 828
새로 전사된 RNA 안의 연속부분들이 종결을 신호한다 829
로(r) 단백질은 어떤 유전자들의 전사 종결을 돕는다 830
전사를 억제하는 항생물질들 831
원핵생물에서 전이 tRNA와 리보솜 RNA의 선구체들은 전사 후에 절단되고 화학적으로 변형된다 832

29.2 진핵생물의 전사는 잘 조절된다 833
진핵세포에서 세 유형의 RNA 중합효소가 RNA를 합성한다 834
세 개의 공통된 요소들이 RNA 중합효소 II 촉진유전자영역에서 발견된다 836
TFIID 단백질 복합체는 활성을 가진 전사 복합체의 조립을 시작한다 836
여러 개의 전사인자들이 진핵생물의 촉진유전자와 상호작용한다 838
증진유전자 연속부분들은 수천 개의 염기만큼 떨어진 출발자리에서 일어나는 전사를 자극할 수 있다 838

29.3 진핵생물의 모든 세 가지 중합효소들의 전사 생성물들은 가공된다 839
RNA 중합효소 I은 세 가지 리보솜 RNA들을 생성한다 839
RNA 중합효소 III는 전이 RNA를 생성한다 840
RNA 중합효소 II의 생성물인 mRNA 선구체들은
59 갓과 39 폴리(A) 꼬리를 얻는다 840
RNA의 편집은 mRNA로 암호화되는 단백질들을 변화시킨다 842
인트론의 말단들의 염기 순서들은 mRNA 선구체들에서 이어맞추기자리를 지정한다 843
이어맞추기는 두 번의 에스테르 이동반응으로 이루어진다 843
스플라이소솜의 구성성분인 핵에 있는 작은 RNA들은 mRNA 선구체들의 이어맞추기를 촉매한다 844
mRNA의 전사와 가공은 연결되어 있다 846
mRNA의 선구체의 이어맞추기에 영향을 주는 돌연변이는 질병을 유발한다 847
대부분의 사람 mRNA 선구체들은 선택적 방법들로 이어맞추기를 하여 여러 가지 mRNA들을 낼 수 있다 847

29.4 촉매성 RNA의 발견은 이 RNA의 작용기구와 진화에 관해서 밝혀주고 있다 848


단백질 합성 857

30.1 단백질 합성이 일어나려면 누클레오티드 순서가아미노산 순서로 번역되어야 한다 858
기다란 단백질의 합성은 착오율이 낮아야 한다 858
전이 RNA 분자들은 공통되는 설계를 가진다 859
활성화된 아미노산과 tRNA의 역코돈은 L자 모양의 분자의 맞은 편 끝에 있다 861

30.2 아미노아실-전이 RNA 합성효소는 유전암호를 읽는다 862
아미노산은 처음에 아데닐화로 활성화된다 862
아미노아실-tRNA 합성효소는 구별력이 아주 큰 아미노산 활성화자리를 가지고 있다 863
아미노아실-tRNA 합성효소들에 의한 교정은 단백질 합성의 정확성을 증가시킨다 864
합성효소는 전이 RNA 분자의 역코돈 고리와 받개 줄기를 인식한다 865
아미노아실-tRNA 합성효소는 두 가지 부류로 나눌 수 있다 865

30.3 리보솜은 작은 소단위체(30S)와 큰 소단위체(50S)로 구성된 리보핵산단백질 입자(70S)이다 866
리보솜 RNA들(5S, 16S, 23S rRNA)은 단백질 합성에서 중요한 역할을 한다 867
단백질은 아미노기에서 카르복실기의 방향으로 합성된다 869
전령 RNA는 59 쭻 39 방향으로 번역된다 869
출발 신호는 대개 AUG이고, 그 앞부분에 16S rRNA와 염기쌍을 이룰 수 있는 몇 개의 염기들이 있다 870
박테리아에서 단백질 합성은 포르밀메티오닐 전이 RNA로 개시된다 871
리보솜은 30S와 50S 소단위체들 사이를 연결하는 세 개의 tRNA 결합자리들을 가지고 있다 871
성장하는 펩티드 사슬은 펩티드결합이 형성될 때tRNA들 사이를 이동한다 872
코돈과 역코돈의 상호작용만이 결합해 들어오는아미노산을 결정한다 873
염기 짝짓기의 동요현상 때문에 약간의 전이 RNA 분자들은 하나 이상의 코돈을 인식한다 874

30.4 단백질 인자들은 단백질 합성에서 중요한 역할을맡아 한다 876
포르밀메티오닐-tRNAf는 70S 개시 복합체가 형성되는 동안 리보솜의 P자리에 놓인다 876
연장인자들은 아미노아실-tRNA를 리보솜에 넘겨 준다 876
펩티드결합의 형성에 뒤이어서, GTP로 추진되는
tRNA들과 mRNA의 자리옮김이 일어난다 877
단백질의 합성은 정지 코돈을 읽는 방출인자로 종결된다 878

30.5 진핵생물의 단백질 합성은 원핵생물의 단백질 합성과 주로 번역의 개시 단계에서 다르다 879

30.6 소포체에 결합된 리보솜들은 분비성 단백질과 막 단백질들을 만든다 880
신호연속부분들은 소포체 막을 가로질러 자리옮김을 할 단백질을 표지한다 880
운반 막소포는 단백질 짐을 최종 목적지로 나른다 882

30.7 다양한 항생제와 독소들은 단백질 합성을 억제할 수 있다 884
디프테리아 독소는 자리옮김을 억제함으로써 진핵생물의 단백질 합성을 방해한다 885
리신(ricin)은 단백질 합성을 방해하는 N-글리코시드 가수분해효소이다 885


유전자 발현의 조종 892

31.1 DNA에 결합하는 많은 단백질은 특정한 DNA 염기 순서를 인식한다 893
나선-회전-나선 요소는 많은 원핵생물의 DNA-결합 단백질들에 공통되는 구조이다 894
많은 종류의 DNA-결합 구조들이 진핵생물의 DNA-결합단백질에 의하여 이용된다 895

31.2 원핵생물의 DNA-결합 단백질들은 오페론의 조절자리들에 특이하게 결합한다 896
오페론은 조절 요소들과 단백질을 암호화하는 유전자들로 이루어져 있다 897
lac 억제인자 단백질은 락토오스가 없을 때, 작동유전자에 결합하여 전사를 방해한다 897
조절 단백질들에 리간드가 결합하면 구조 변화들을 유발한다 898
오페론은 원핵생물에서 공통되는 조절 단위이다 899
전사는 RNA 중합효소와 접촉하는 단백질들에 의해 자극될 수 있다 900

31.3 진핵생물 유전체들의 더 큰 복잡성은 유전자 조절을 위해 정교한 기구들을 필요로 한다 901
여러 개의 전사인자가 진핵생물 조절자리와 상호작용한다 902
진핵생물 전사인자들은 조립단위들로 이루어져 있다 902
활성화 영역은 다른 단백질과 상호작용한다 902
누클레오솜은 DNA와 히스톤의 복합체이다 903
진핵생물의 DNA는 히스톤을 둘러싸서 누클레오솜을 만든다 904
유전자 발현의 조종에는 염색질의 재변형이 필요하다 905
증진유전자들은 특정한 세포 유형들에서 전사를 자극한다 906
DNA의 메틸화는 유전자 발현의 방식들을 바꿀 수 있다 907
스테로이드들 그리고 동류의 소수성 분자들은 막을 통과하고 DNA를 결합하는 수용체들에 결합한다 907
핵의 호르몬 수용체들은 보조활성화인자를 전사 복합체에 보충함으로써 전사를 조절한다 909
스테로이드-호르몬 수용체는 약물들의 목표이다 910
염색질 구조는 히스톤 꼬리의 공유결합적 변형을 통해서 조절된다 910
히스톤 탈아세화효소는 전사의 억제에 기여한다 912

31.4 유전자 발현은 전사 후의 수준들에서도 조종될 수 있다 913
감쇠작용은 갓 생긴 RNA의 이차구조를 바꿈으로써 전사를 조절하는 원핵생물의 기구이다 913
동물에서는 철 대사와 관련된 유전자들은 번역 수준에서 조절된다 914



제4부 환경의 변화에 대한 반응 감각계 921

32.1 아주 다양한 유기화합물들이 후각으로 감지된다 922
후각은 규모가 매우 큰 일곱-막 횡단-나선 수용체 가족의 도움으로 매개된다 923
냄새를 내는 물질들의 암호는 조합식 작용기구로 해독된다 924
기능 자기공명영상법으로 감각 정보를 처리하는 뇌의 부위들을 밝힐 수 있다 926

32.2 미각은 여러 가지 기구들에 의해서 작용하는 감각들의 연합이다 926
사람 유전체의 염기 순서의 분석으로 7TM 쓴맛 수용체들의 큰 가족을 발견하게 되었다 927
이종이합체형 7TM 수용체 가족이 단맛을 내는 화합물들에 반응한다 929
글루탐산과 아스파르트산의 맛인 우마미맛은 단맛 수용체와 관련된 이종이합체형 수용체에 의하여 매개된다 930
짠맛은 주로 통로를 통한 나트륨 이온의 통과에 의해서 감지된다 930
신맛은 통로에 미치는 수소 이온(산)의 영향으로 생긴다 931

32.3 눈에 있는 빛 수용체 분자들이 가시광선을 감지한다 931
전문화한 7TM 수용체인 로돕신은 가시광선을 흡수한다 932
빛의 흡수는 결합한 11-시스-레티날의 특이한 이성질화를 유발한다 933
빛으로 유발된 칼슘 수준의 저하가 회복을 조정한다 934
색시각은 로돕신의 상동체들인 세 가지 추상 수용체들에 의해서 매개된다 935
초록 색소와 빨간 색소의 유전자들이 자리바꿈이 일어나면 “색맹”이 생긴다 936

32.4 청각은 기계적 자극의 신속한 감지에 의존한다 937
모세포는 자그마한 움직임을 감지하기 위해서 연결된 한 다발의 부동섬모들을 사용한다 937
기계자극감각의 통로들이 초파리와 척추동물에서 확인되었다 939

32.5 촉각은 압력, 온도, 그리고 그 밖의 요인들을 감지하는 것을 포함한다 939
캅사이신에 관한 연구로 높은 온도와 그 밖의 아픈 자극들을 느끼는 데 필요한 수용체가 밝혀졌다 940
더 많은 감각계가 연구되어야 한다 941


면역계 945

선천성 면역계는 진화적으로 오래된 방어 체계이다 946
적응성 면역계는 진화의 원리들을 사용하여 반응한다 947

33.1 항체는 항원-결합 단위와 작동인자 단위를 따로 가지고 있다 949

33.2 면역글로불린의 접힘은 초가변 고리들을 가진 베타-샌드위치 뼈대로 이루어져 있다 952

33.3 항체들은 초가변 고리들을 통해서 특이한 분자들을 결합한다 953
x-선 분석들은, 항체가 어떻게 항원을 결합하는지를 밝혔다 953
큰 항원은 수많은 상호작용들로 항체와 결합한다 954

33.4 다양성은 유전자 재배열에 의해서 발생한다 956
J(연결) 유전자들과 D(다양성) 유전자들이 항체 특이성을 증가시킨다 956
조합에 의한 회합과 체세포에서의 돌연변이에 의해서 108가지 이상의 항체들이 만들어질 수 있다 958
미숙한 B 세포 표면에서 발현된 항체들의 소중합체화는 항체 분비를 일으킨다 958
VH 유전자들의 뛰어 넘기에 의해서 여러 가지 부류의 항체들이 형성된다 960

33.5 주요 조직적합성 복합체 단백질들은 T-세포 수용체들이 인식하도록 세포 표면에 펩티드 항원들을 제시한다 961
MHC 단백질들이 제시하는 펩티드들은 깊은 고랑을 차지하고 있으며 양옆구리에 알파 나선들이 있다 962
T-세포 수용체들은 항체와 같은 단백질들이며 가변 구역과 불변 구역을 가지고 있다 963
세포독성 T 세포에 있는 CD8은 T-세포 수용체들과 협동하여 작용한다 964
보조 T 세포들은 부류 II MHC 단백질들에 결합한 외래 펩티드들을 내보이는 세포들을 자극한다 965
보조 T 세포들이 항원을 제시하는 세포들 표면에 있는 외래 펩티드들을 인식하는 데에는 T-세포 수용체와 CD4에 의지한다 966
MHC 단백질들은 매우 다양하다 968
사람 면역결핍증 바이러스들은 보조 T 세포들을 파괴함으로써 면역계를 뒤엎는다 969

33.6 자가 -항원들에 대한 면역반응들은 억압된다 970
T 세포들은 흉선에서 양성 선택과 음성 선택을 받는다 970
자가면역질환들은 자가-항원들에 대한 면역반응의 발생으로 생긴다 971
면역계는 암의 예방에서 역할을 맡아 한다 971


분자모터 977

34.1 대부분의 분자모터 단백질들은 P-고리 NTPase 초가족의 구성원들이다 978
모터 단백질은 ATPase 중심부와 쭉 뻗은 구조로 이루어져 있다 978
ATP 결합과 가수분해는 모터 단백질들의 입체형태와 결합 친화력에 변화를 유발한다 980

34.2 미오신은 악틴 필라멘트들을 따라 움직인다 982
근육은 미오신과 액틴의 복합체이다 982
악틴은 극성이 있으며, 자기조립을 하는 동적인 중합체이다 985
개개의 모터 단백질들의 운동을 직접 관찰할 수 있다 986
인산의 방출이 미오신의 동력 운동을 일으킨다 987
지렛대의 길이가 모터의 속도를 결정한다 988

34.3 키네신과 디네인은 미세소관들을 따라 움직인다 989
미세소관들은 속이 빈 원통형 중합체이다 989
키네신 운동은 진행성이 매우 크다 991

34.4 회전 모터가 박테리아의 운동을 추진한다 993
박테리아는 그들의 편모를 회전하여 헤엄을 친다 993
양성자 흐름이 박테리아의 편모의 회전을 추진한다 994
박테리아의 화학주성은 편모의 회전 방향의 역전에 의존한다 995


의약품 개발 1001

35.1 의약품 개발은 수많은 난제를 안고 있다 1002
의약품 후보물질은 표적물질의 효능있는 조정물질이어야 한다
1002
약은 표적에 도달하기 위한 적절한 성질을 가져야 한다 1003
독성은 약의 효능을 제한할 수 있다 1008

35.2 의약품의 후보물질은 우연하게, 선별 또는 설계를 통해서 발견될 수 있다 1009
뜻밖의 관찰이 의약품 개발을 추진시킬 수 있다 1009
화합물 문고의 선별로 의약품 또는 의약품 선도물질을 약의 실마리가 될 물질을 만들어 낼 수 있다 1011
약은 표적에 대한 삼차원 구조 정보를 기초로 설계될 수 있다 1014

35.3 유전체 분석은 의약품 발견에 대해 커다란 희망을 준다 1017
사람 단백체(proteome)에서 잠재적 표적을 찾을 수 있다 1017
잠재적 약 표적의 타당성을 검사하기 위하여 동물 모형을 개발할 수 있다 1018
잠재적 표적은 병원균의 유전체에서 확인될 수 있다 1018
유전적 차이는 약물에 대한 개인반응에 영향을 미친다 1019

35.4 의약품 개발은 여러 단계를 통해서 진행된다 1020
임상시험은 오래 걸리고 돈이 많이 든다 1020
약물저항성의 진화 때문에 감염성 병원균과 암에 대한 약의 유용성이 제한될 수 있다 1021

부록 A1

몇 가지 화합물명 B1

문제 해답 C1

찾아보기 D1